神經退行性病變

神經退行性病變是大腦特定區域神經元細胞的緩慢進行性失活，是阿爾茨海默病和帕金森病的主要病理特征，分別導致癡呆（認知功能喪失）或共濟失調（運動受損）。神經退行性疾病的潛在病理生理學被認為是由蛋白質錯誤折疊和聚集、蛋白質清除不足、線粒體功能障礙、能量代謝改變、軸突運輸中斷、神經炎癥或 RNA 介導的毒性引起的氧化應激反應。在疾病的進展過程中，病理內含物和相關的毒性似乎以一種特定的模式通過神經系統傳播。

以蛋白質錯誤折疊為治療靶向的藥物研發獨-具挑戰，主要原因有以下幾個：

• 涉及的蛋白質種類的動態特性。

• 不確定是哪種形式的致病蛋白 (單體, 寡聚體,或不溶性聚集體) 主導了細胞毒性。

• 缺乏用于臨床試驗的經過充分驗證過的生物標志物。

StressMarq Biosciences 開發了一系列用于神經退行性疾病研究的單體、原纖維和寡聚體蛋白制劑，包括 α 突觸核蛋白、β 突觸核蛋白、γ 突觸核蛋白、tau、β 淀粉樣蛋白、SOD1和 TTR。

阿爾茨海默癥

阿爾茨海默癥 (AD) 是癡呆癥的一種主要形式，占全-世-界癡呆癥病例的 70%。衰老是該病最重要的誘因，呈常染色體顯性遺傳，幾乎完-全外顯為早發型AD。隨著疾病的進展，可觀察到與 tau（微管相關蛋白）和β淀粉樣蛋白病理學（淀粉樣蛋白沉積）相關的突觸喪失；神經元喪失發生在受影響最嚴重的區域，導致認知缺陷，例如語言困難和方向感障礙。

特色產品

AD 神-經-病理學的特征包括細胞內和細胞外蛋白質聚集體的沉積。異常磷酸化的tau形成的成對螺旋絲(PHF)，在神經元核周體（細胞體，神經元的非突起部分）和營養不良的神經突（異常的神經元突起）中聚集成神經纖維纏結(NFT)。AD的第二個病理學標志是β淀粉樣肽的β-折疊集合體在細胞外沉積，形成彌漫性老年斑。淀粉樣蛋白前體蛋白(APP)的裂解導致β淀粉樣蛋白原纖維的形成。盡管β淀粉樣蛋白和 tau 在 AD 病理學中起著關鍵作用，但靶向β淀粉樣蛋白或tau的藥物迄今為止取得的成功非常有限。

特色產品

StressMarq 生產的產品可幫助研究人員發現新的遺傳風險因素、研究疾病機制、確定用于早期診斷的候選生物標志物和潛在的藥物靶點。 StressMarq 還生產一系列針對各種形式 Tau 的抗體，包括磷酸化 Tau、總 Tau 和 dGAE 截短形式的 Tau。

在 DMSO/dH2O 中重懸后，在TEM、AFM 和使用抗淀粉樣蛋白 β 抗體的蛋白質印跡下觀察，淀粉樣蛋白 β42呈現為不含原纖維的單體肽，淀粉樣蛋白 β42 寡聚體呈現為球狀寡聚體并具有獨-特的二聚體/三聚體和寡聚體信號，而淀粉樣蛋白 β42 PFF呈現為長鏈。

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